Chain-length-dependent helical motifs and self-association of beta-peptides with constrained side chains
Homo-oligomers constructed by using trans-2-aminocyclohexanecarboxylic acid monomers without protecting groups were studied. Both ab initio theory and NMR measurements showed that the tetramer tends to adopt a 10-helix motif, while the pentamer and hexamer form the known 14-helix. It was concluded t...
Elmentve itt :
| Szerzők: |
Hetényi Anasztázia Mándity István M. Martinek Tamás A. Tóth Gábor Fülöp Ferenc |
|---|---|
| Dokumentumtípus: | Cikk |
| Megjelent: |
American Chemical Society
2005
|
| Sorozat: | JOURNAL OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY
127 No. 2 |
| doi: | 10.1021/ja0475095 |
| mtmt: | 1012850 |
| Online Access: | http://publicatio.bibl.u-szeged.hu/7562 |
Hasonló tételek
-
Building β-peptide H10/12 foldamer helices with six-membered cyclic side-chains fine-tuning of folding and self-assembly /
Szerző: Mándity István M., et al.
Megjelent: (2010) -
Sculpting the beta-peptide foldamer H12 helix via a designed side-chain shape
Szerző: Hetényi Anasztázia, et al.
Megjelent: (2009) -
Tailoring β-peptide foldamers by backbone stereochemistry and side-chain topology
Szerző: Mándity Istvan
Megjelent: (2011) -
Secondary structure dependent self-assembly of beta-peptides into nanosized fibrils and membranes
Szerző: Martinek Tamás A., et al.
Megjelent: (2006) -
Optical rotation and helical polypeptide chain configuration in alpha-proteins
Szerző: Cohen Carolyn, et al.
Megjelent: (1957)