Self-association-driven transition of the beta-peptidic H12 helix to the H18 helix
Various patterns of foldameric oligomers formed by trans-ABHC ((1S,2S,3S, 5S)-2-amino-6,6-dimethylbicyclo-[3.3.1]heptane-3-carboxylic acid) and beta(3)-hSer residues were studied. NMR, ECD and molecular modelling demonstrated that octameric and nonameric sequences with multiple i-i+3 ABHC pair repul...
Elmentve itt :
Szerzők: |
Szolnoki Éva Tünde Hetényi Anasztázia Martinek Tamás A. Szakonyi Zsolt Fülöp Ferenc |
---|---|
Dokumentumtípus: | Cikk |
Megjelent: |
Royal Society of Chemistry Publishing
2012
|
Sorozat: | ORGANIC & BIOMOLECULAR CHEMISTRY
10 No. 2 |
doi: | 10.1039/c1ob06627g |
mtmt: | 1842289 |
Online Access: | http://publicatio.bibl.u-szeged.hu/7546 |
Hasonló tételek
-
Sculpting the beta-peptide foldamer H12 helix via a designed side-chain shape
Szerző: Hetényi Anasztázia, et al.
Megjelent: (2009) -
Foldameric beta-H18/20p mixed helix stabilized by head-to-tail contacts a way to higher-order structures /
Szerző: Szolnoki Éva Tünde, et al.
Megjelent: (2013) -
Chain-length-dependent helical motifs and self-association of beta-peptides with constrained side chains
Szerző: Hetényi Anasztázia, et al.
Megjelent: (2005) -
Exploiting Aromatic Interactions for β-Peptide Foldamer Helix Stabilization A Significant Design Element /
Szerző: Mándity István M., et al.
Megjelent: (2014) -
Secondary structure dependent self-assembly of beta-peptides into nanosized fibrils and membranes
Szerző: Martinek Tamás A., et al.
Megjelent: (2006)