Effects of the alternating backbone configuration on the secondary structure and self-assembly of beta-peptides
Elmentve itt :
Szerzők: |
Martinek Tamás A. Mándity István M. Fülöp Lívia Tóth Gábor Vass Elemér Hollósi Miklós Forró Enikő Fülöp Ferenc |
---|---|
Dokumentumtípus: | Cikk |
Megjelent: |
2006
|
Sorozat: | Journal of the American Chemical Society
128 No. 41 |
doi: | 10.1021/ja063890c |
mtmt: | 1078988 |
Online Access: | http://publicatio.bibl.u-szeged.hu/8281 |
Hasonló tételek
-
Secondary structure dependent self-assembly of beta-peptides into nanosized fibrils and membranes
Szerző: Martinek Tamás A., et al.
Megjelent: (2006) -
Tailoring β-peptide foldamers by backbone stereochemistry and side-chain topology
Szerző: Mándity Istvan
Megjelent: (2011) -
Chain-length-dependent helical motifs and self-association of beta-peptides with constrained side chains
Szerző: Hetényi Anasztázia, et al.
Megjelent: (2005) -
Homochirality of beta-peptides a significant biomimetic property of unnatural systems /
Szerző: Mándity István M., et al.
Megjelent: (2017) -
Self-association-driven transition of the beta-peptidic H12 helix to the H18 helix
Szerző: Szolnoki Éva Tünde, et al.
Megjelent: (2012)