Human immunosuppressive protein, galectin-1 emerges as a novel regulatory factor in autoimmune disorders

A galectin‑1 (Gal‑1) a β‑galaktozid kötő lektinek családjának egy tagja, mely specifikus affinitást mutat a terminális N‑acetil‑laktozamin motívumokhoz a több antennás sejtfelszíni N-glikánokon. Kötődését részlegesen gátolja a terminális α-2-3, és teljesen az α‑2,6 szializáció. A Gal‑1 kötő struktúr...

Teljes leírás

Elmentve itt :
Bibliográfiai részletek
Szerző: Hornung Ákos
További közreműködők: Kovács László (Témavezető)
Dokumentumtípus: Disszertáció
Megjelent: 2017-01-26
Tárgyszavak:
doi:10.14232/phd.3442

mtmt:3268033
Online Access:http://doktori.ek.szte.hu/3442
LEADER 03333nta a2200241 i 4500
001 dokt3442
005 20200519122655.0
008 170113s2017 hu om 0|| eng d
024 7 |a 10.14232/phd.3442  |2 doi 
024 7 |a 3268033  |2 mtmt 
040 |a SZTE Doktori Repozitórium  |b hun 
041 |a eng 
100 1 |a Hornung Ákos 
245 1 0 |a Human immunosuppressive protein, galectin-1 emerges as a novel regulatory factor in autoimmune disorders  |h [elektronikus dokumentum] /  |c  Hornung Ákos 
246 1 0 |a Egy humán immunszuppresszív protein, a galectin-1, mint új regulációs faktor az autoimmun betegségekben  |h [elektronikus dokumentum] 
260 |c 2017-01-26 
502 |a Disszertacio 
520 3 |a A galectin‑1 (Gal‑1) a β‑galaktozid kötő lektinek családjának egy tagja, mely specifikus affinitást mutat a terminális N‑acetil‑laktozamin motívumokhoz a több antennás sejtfelszíni N-glikánokon. Kötődését részlegesen gátolja a terminális α-2-3, és teljesen az α‑2,6 szializáció. A Gal‑1 kötő struktúrák megtalálhatóak majdnem minden sejttípuson, és részt vesznek a sejtadhézióban, migrációban, és jelátvitelben. A Gal‑1 extracelluláris és intracelluláris feladatokban is részt vesz. Sejten belül részt vesz a spliceoszóma kialakításában a Gemin4-gyel való asszociáción keresztül, illetve a H-RAS nanocluster részét képezi. A sejten kívül a Gal-1 immunszuppresszív hatású, az aktivált T-sejtek apoptózisát váltja ki. A Gal-1 kötéshez szükséges laktozamin láncok jelenléte irányítja a sejtek érzékenységét a Gal-1-gyel szemben, és ezek szintézisét glikoziltranszferázok végzik. A Gal-1 általi apoptózis az Lck és ZAP70 kinázok közreműködésével zajlik, ceramid szabadul fel, a mitokondriális membrán potenciál csökken, majd kaszpázok aktiválódnak. A szisztémás lupusz erythematosus (SLE) az egyik leggyakoribb szisztémás autoimmun betegség. Az SLE molekuláris patológiáját többszervi immunmediált gyulladás és autoantitest termelés jellemzi. Az apoptózis zavara fontos eleme az SLE patofiziológiájának. A sejtfelszíni fehérjék felszínén összetett oligoszacharid komplexek találhatók, melyeket enzimatikus lépések sorozata hoz létre. A cukor komplexek szerepét kimutatták már az adhézió, migráció és a sejtbe történő jelátvitel területein. A fehérje glikoziláció az autoimmunitás kutatásának fontos részévé vált, mivel hibás cukor komplexeket mutattak ki szérum immunglobulinokon és a glikán bioszintézis hibái is kapcsolatba hozhatók egy öröklött autoimmun betegséggel és a T-sejt receptor működési zavarával. A Mezenhimális sztróma sejt (MSC) a multipotens őssejtek egy típusa, mely immunreguláló szereppel bír. Több immunszuppresszív faktort termelnek és kiválasztanak, köztük a Gal-1-et is. 
650 4 |a klinikai orvostudományok 
700 1 |a Kovács László  |e ths 
856 4 0 |u https://doktori.bibl.u-szeged.hu/id/eprint/3442/1/Hornung%20%C3%81kos%20Disszert%C3%A1c%C3%B3.pdf  |z Dokumentum-elérés  
856 4 0 |u https://doktori.bibl.u-szeged.hu/id/eprint/3442/13/T%C3%A9zisf%C3%BCzet%20angol.pdf  |z Dokumentum-elérés  
856 4 0 |u https://doktori.bibl.u-szeged.hu/id/eprint/3442/7/T%C3%A9zisf%C3%BCzet%20magyar.pdf  |z Dokumentum-elérés