A comparative study of the conformational stabilities of trypsin and α-chymotrypsin
A comparative study was performed on the conformational stabilities of trypsin and a-chymotrypsin. At 45ºC, trypsin was most stable at pH 3, while the highest stability of a -chymotrypsin was observed at pH 5. With both ester and amide substrates, trypsin displayed activation at pH 3. In the case of...
Elmentve itt :
Szerző: | Lehoczkiné Simon Mária |
---|---|
Dokumentumtípus: | Cikk |
Megjelent: |
2001
|
Sorozat: | Acta biologica Szegediensis
45 No. 1-4 |
Kulcsszavak: | Természettudomány, Biológia |
Online Access: | http://acta.bibl.u-szeged.hu/22443 |
Hasonló tételek
-
A comparative study of α-N-pyridyl thiosemicarbazones spectroscopic properties, solution stability and copper(II) complexation /
Szerző: Dömötör Orsolya, et al.
Megjelent: (2018) -
Coffee extracts effectively inhibit the formation of α-chymotrypsin amyloid-like fibrils in aqueous ethanol in vitro
Szerző: Kotormán Márta, et al.
Megjelent: (2020) -
A conformation-dependent cotton effect in α-helical polypeptides and proteins
Szerző: Simmons N. S., et al.
Megjelent: (1961) -
An ab initio conformational study on captopril
Szerző: Zamarbide Graciela N., et al.
Megjelent: (2003) -
The Formation of Amyloid-Like Fibrils of alpha-Chymotrypsin in Different Aqueous Organic Solvents
Szerző: Lehoczkiné Simon Mária, et al.
Megjelent: (2012)